Eiwitten en aminozuren
In onze voeding kunnen we drie verschillende soorten voedingsstoffen onderscheiden: vetten, koolhydraten (suikers) en eiwitten. Er zijn een heleboel verschillende soorten eiwitten. Ze zitten bijvoorbeeld in vlees, melkproducten, brood en andere graanproducten, en peulvruchten.
Eiwitten worden op allerlei plaatsen in het lichaam gebruikt. Allereerst zijn ze een bouwstof voor spieren en geven ze stevigheid aan de huid en de botten. Veel eiwitten zijn betrokken bij de opname en verwerking van andere stoffen in het lichaam. Hormonen zijn gemaakt van eiwitten, net als antistoffen, die door het immuunsysteem worden gemaakt om virussen en bacteriën op te ruimen.
Voor al die verschillende functies zijn verschillende eiwitten nodig. Die krijgen we niet allemaal kant en klaar binnen via de voeding. In ons lichaam worden de eiwitten die we eten eerst afgebroken tot aminozuren. Daarna maakt het lichaam er precies die eiwitten van die het nodig heeft.
Alle verschillende eiwitten zijn opgebouwd uit een beperkt aantal bouwstenen, de aminozuren. Je zou eiwitten kunnen vergelijken met kralenkettingen. Er zijn twintig verschillende soorten kralen (de aminozuren), waarmee je bijna oneindig veel verschillende kettingen kunt rijgen.

Afbraakproducten van aminozuren
De twintig verschillende Aminozuren zijn heel verschillend van vorm. Als er via de voeding meer aminozuren binnenkomen dan nodig is voor een gezonde groei of onderhoud van de weefsels, worden ze afgebroken in kleinere onderdelen. Die worden weer gebruikt als energieleverancier voor de cel.
Die afbraak gebeurt in verschillende stappen, waarbij verschillende enzymen betrokken zijn. Als één van die enzymen niet werkt of ontbreekt, stapelen de tussenproducten zich op. Dat zijn allemaal zogenoemde 'organische zuren', die zich ophopen in de cellen of via een alternatieve route worden afgebroken tot stoffen die schadelijk kunnen zijn, met name voor de hersenen en het zenuwstelsel.

Het defecte of ontbrekende enzym
De essentiële aminozuren lysine en tryptofaan (die de mens dus niet zelf kan maken) alsmede het in collageen voorkomende hydroxylysine worden normaal gesproken afgebroken in een groot aantal stappen waarbij het 2-aminoadipinezuur en 2-ketoadipinezuur fungeren als intermediairen in de afbraak. Bij patiënten met 2-ketoadipine acidurie / 2-aminoadipine acidurie worden deze stoffen niet goed afgebroken en daarom in verhoogde hoeveelheden uitgescheiden. Het defect in de lysineafbraakroute is gelegen in het enzym 2-ketoadipine dehydrogenase, meer specifiek in de E1 subeenheid van dit enzym. Recent zijn bij een aantal patiënten mutaties in het DHTKD1-gen gevonden, dat codeert voor bovengenoemd dehydrogenase.

Zeldzaamheid
2-Ketoadipine acidurie / 2-aminoadipine acidurie is een zeldzame ziekte waarvan op de hele wereld slechts enkele tientallen patiënten bekend zijn. Het is niet bekend hoe vaak de ziekte in Nederland precies voorkomt maar er zijn minstens een tiental patiënten geïdentificeerd.